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Toutes les protéines transmembranaires contiennent-elles des canaux ou des tunnels ?

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Dans mon livre, il est écrit quelque chose comme ça. Les protéines intégrales passent dans la bicouche lipidique à différentes profondeurs et établissent des liaisons hydrophobes avec les molécules lipidiques. Certaines des protéines intégrales parcourent la bicouche lipidique. Elles sont appelées protéines tunnel OU protéines transmembranaires. Ma question est la suivante : toutes les protéines transmembranaires doivent-elles avoir un canal ou un tunnel pour le transport des matériaux ?


Les protéines transmembranaires n'ont pas toutes de tunnels.

Toutes les protéines transmembranaires doivent-elles avoir un canal ou un tunnel pour le transport des matériaux ?

Appeler protéines transmembranaires protéines tunnel est très trompeur. Il existe un large éventail de fonctions réalisées par les protéines transmembranaires. Je dirais que l'exemple le plus célèbre qui n'inclut pas de tunnel sont les GPCR qui ont 7 segments transmembranaires. Ceux-ci sont utilisés pour transmettre des informations à travers une membrane en agissant comme récepteur d'une molécule d'un côté, provoquant un changement de conformation qui provoque une action de l'autre côté de la membrane.

Combien de protéines transmembranaires ont des tunnels ?

Voici un lien vers toutes les annotations GO détenues par UniProt sur les protéines transmembranaires. Il y a des dizaines de millions de résultats, y compris, mais certainement pas limités aux tunnels et canaux.

Dans le protéome humain, il existe 831 protéines transmembranaires marquées par G-PCR (protéines 7TM sans tunnel). Le mot-clé "Transport", qui a probablement une sorte de tunnel, est présent dans 1106 protéines transmembranaires. Au total, il existe environ 5200 protéines transmembranaires humaines dans le protéome humain.


Protéine de transport membranaire

UNE protéine de transport membranaire (ou simplement transporteur) est une protéine membranaire [1] impliquée dans le mouvement des ions, des petites molécules et des macromolécules, telles qu'une autre protéine, à travers une membrane biologique. Les protéines de transport sont des protéines transmembranaires intégrales, c'est-à-dire qu'elles existent en permanence à l'intérieur et s'étendent sur la membrane à travers laquelle elles transportent des substances. Les protéines peuvent aider au mouvement des substances par diffusion facilitée ou transport actif. Les deux principaux types de protéines impliquées dans un tel transport sont généralement classés comme étant soit chaînes ou transporteurs. Les porteurs de solutés et les SLC atypiques [2] sont des transporteurs secondaires actifs ou facilitateurs chez l'homme. [3] [4] Collectivement, les transporteurs membranaires et les canaux sont des transportomes. Les transportomes régissent l'afflux et l'efflux cellulaires non seulement d'ions et de nutriments, mais aussi de médicaments.


La membrane plasmique contient des molécules autres que les phospholipides, principalement d'autres lipides et protéines. Les molécules vertes dans Chiffre ci-dessous, par exemple, sont le cholestérol lipidique. Les molécules de cholestérol aident la membrane plasmique à conserver sa forme. De nombreuses protéines de la membrane plasmique aident d'autres substances à traverser la membrane.

Les membranes plasmiques contiennent également certains types de protéines. UNE protéine membranaire est une molécule de protéine qui est attachée ou associée à la membrane d'une cellule ou d'un organite. Les protéines membranaires peuvent être classées en deux groupes en fonction de la manière dont la protéine est associée à la membrane.

Protéines membranaires intégrales sont incrustés de façon permanente dans la membrane plasmique. Ils ont une gamme de fonctions importantes. De telles fonctions comprennent la canalisation ou le transport de molécules à travers la membrane. D'autres protéines intégrales agissent comme des récepteurs cellulaires. Les protéines membranaires intégrales peuvent être classées selon leur relation avec la bicouche :

  • Les protéines transmembranaires couvrent toute la membrane plasmique. Les protéines transmembranaires sont présentes dans tous les types de membranes biologiques.
  • Les protéines monotopes intégrales sont fixées en permanence à la membrane d'un seul côté.

Certaines protéines membranaires intégrales sont responsables de l'adhésion cellulaire (collage d'une cellule à une autre cellule ou surface). À l'extérieur des membranes cellulaires et attachées à certaines protéines se trouvent des chaînes glucidiques qui agissent comme des marqueurs identifiant le type de cellule. Montré dans Chiffre ci-dessous sont deux types différents de protéines membranaires et de molécules associées.

Protéines membranaires périphériques sont des protéines qui ne sont que temporairement associées à la membrane. Ils peuvent être facilement retirés, ce qui leur permet d'être impliqués dans la signalisation cellulaire. Les protéines périphériques peuvent également être attachées à des protéines membranaires intégrales, ou elles peuvent adhérer d'elles-mêmes à une petite partie de la bicouche lipidique. Les protéines membranaires périphériques sont souvent associées aux canaux ioniques et aux récepteurs transmembranaires. La plupart des protéines membranaires périphériques sont hydrophiles.

Certaines des protéines membranaires constituent un système de transport majeur qui déplace les molécules et les ions à travers la bicouche phospholipidique polaire.

Le modèle de la mosaïque fluide

En 1972, S.J. Singer et G.L. Nicolson ont proposé le désormais largement accepté Mosaïque fluide Modèlede la structure des membranes cellulaires. Le modèle propose que les protéines membranaires intégrales soient intégrées dans la bicouche phospholipidique, comme on le voit dans Chiffre dessus. Certaines de ces protéines s'étendent tout au long de la bicouche, et d'autres seulement partiellement. Ces protéines membranaires jouent le rôle de protéines de transport et de protéines réceptrices.

Leur modèle a également proposé que la membrane se comporte comme un fluide plutôt que comme un solide. Les protéines et les lipides de la membrane se déplacent autour de la membrane, un peu comme des bouées dans l'eau. Un tel mouvement provoque un changement constant du "motif en mosaïque" de la membrane plasmique.

Extensions de la membrane plasmique

La membrane plasmique peut avoir des extensions, comme un fouet flagelles ou en brosse cils. Dans les organismes unicellulaires, comme ceux montrés dans Chiffre ci-dessous, les extensions membranaires peuvent aider les organismes à se déplacer. Dans les organismes multicellulaires, les extensions ont d'autres fonctions. Par exemple, les cils des cellules pulmonaires humaines entraînent des particules étrangères et du mucus vers la bouche et le nez.

Flagelles et Cils. Les cils et les flagelles sont des extensions de la membrane plasmique de nombreuses cellules.


Surface cellulaire GRP78

Ancrage à la surface cellulaire des chaperons transmembranaires ER

Les protéines transmembranaires sont capables de s'ancrer à la surface cellulaire en s'encastrant directement dans la bicouche lipidique, et la détection de chaperons et de cochaperons ER transmembranaires à la surface cellulaire a été rapportée. À titre d'exemple, la calnexine (CNX), un chaperon transmembranaire du RE important pour le repliement des glycoprotéines nouvellement synthétisées, a été détectée à la surface de divers types cellulaires. 19 En utilisant un réactif de biotinylation imperméable à la membrane qui ne marquait que les protéines exposées à l'extérieur de la surface cellulaire, le CNX biotinylé purifié par liaison à l'avidine s'est avéré être délivré en continu à la surface de la cellule, puis endocytosé pour la dégradation lysosomale. La protéine 1 de type DnaJ de cellule tumorale murine (MTJ-1), également appelée DNAJC1, est une cochaperone transmembranaire contenant le domaine J localisée dans le RE qui s'associe au GRP78 et stimule son activité ATPase dans le RE. 20,21 MTJ-1 est détecté dans la fraction membranaire plasmique purifiée des macrophages murins et l'extinction de MTJ-1 par siRNA régule à la baisse l'expression de MTJ-1 dans la fraction membranaire cellulaire. 22

Bien que le GRP78 ait été découvert en tant que protéine luminale dans le RE, il a été observé de manière surprenante qu'une sous-population de GRP78 isolée des microsomes était résistante à l'extraction de carbonate alcalin et partiellement résistante à la trypsine, qui sont les caractéristiques d'une protéine transmembranaire/incorporée à la membrane, tandis que la calréticuline (CRT), un autre chaperon luminal du RE, était sensible à une telle extraction. 4,5,23 Cela suggère l'existence d'une sous-fraction du RE GRP78 qui traverse la membrane du RE. Cependant, lorsque l'on soumet la séquence primaire d'acides aminés de GRP78 à la prédiction d'hélices transmembranaires, à l'exception du peptide leader N-terminal, le graphique d'hydropathie ne prédit que trois régions hydrophobes faibles, qui sont toutes inférieures au seuil de signification, 24 suggérant que GRP78 ne ne possède pas de configuration transmembranaire. Ainsi, pour expliquer la résistance à l'extraction alcaline et à la digestion partielle par la protéase, il est possible qu'une sous-fraction de ER GRP78 « traverse » la membrane du RE de manière non conventionnelle, ou qu'elle soit étroitement associée à la membrane du RE. Étant donné que la membrane plasmique est dérivée de la membrane du RE, la sous-fraction du GRP78 transmembranaire du RE pourrait être déplacée vers la surface cellulaire. À l'appui, une quantité mineure mais détectable de GRP78 de surface cellulaire biotinylée a été trouvée dans la fraction membranaire plasmique des cellules stressées malgré un lavage intensif pour épuiser les protéines périphériques. 24


Qu'est-ce qu'une protéine transmembranaire ? (Avec des photos)

Une protéine transmembranaire est une protéine qui s'étend sur toute la longueur de la membrane cellulaire. Il est intégré entre les phospholipides, fournissant un canal à travers lequel les molécules et les ions peuvent passer dans la cellule. Les protéines transmembranaires facilitent également la communication entre les cellules en interagissant avec des messagers chimiques. De nombreux processus biologiques, tels que le métabolisme du glucose et la production d'acides gras, sont déclenchés après l'activation d'une protéine transmembranaire particulière.

Le récepteur de l'insuline est un exemple de protéine transmembranaire qui interagit avec un messager chimique, à savoir l'insuline. Le récepteur agit comme une cible à la surface de la cellule pour la molécule d'insuline. Une fois que la molécule s'est amarrée au récepteur, le récepteur libère généralement des produits chimiques qui provoquent le mouvement d'un transporteur de glucose à la surface de la cellule. Cela permet à la cellule d'absorber de grandes quantités de glucose de l'environnement extérieur, conduisant au métabolisme du glucose et éventuellement à la production d'énergie.

Une autre tâche de la protéine transmembranaire consiste à faire passer des ions, tels que le sodium et le potassium, à travers la membrane cellulaire pour maintenir l'environnement chimique. Certaines cellules ne peuvent pas effectuer des tâches spécifiques si les canaux ioniques ne fonctionnent pas correctement. Un exemple important de ceci est les canaux ioniques voltage-dépendants des cellules nerveuses. Au repos, le canal ionique est généralement fermé, empêchant les ions de traverser la membrane. Dès qu'un stimulus est détecté, comme une coupure ou une brûlure, une impulsion nerveuse est envoyée d'une extrémité de la cellule nerveuse à l'autre extrémité. Cela ne peut se produire que si les canaux ioniques s'ouvrent et permettent aux ions de traverser la membrane cellulaire.

Afin de s'organiser correctement, les cellules ont également besoin de protéines transmembranaires pour examiner l'environnement dans lequel réside la cellule. Par exemple, les cellules musculaires s'organisent généralement autour d'autres cellules musculaires, tandis que les cellules cutanées s'organisent autour d'autres cellules cutanées. Les intégrines sont une large catégorie de protéines transmembranaires qui remplissent cette fonction d'organisation. Les intégrines ancrent également les cellules aux substrats, facilitant la migration cellulaire et la cicatrisation des plaies. La croissance, la division et la mort d'une cellule dépendent généralement des signaux reçus par les intégrines.

Une protéine transmembranaire peut être classée comme hélice alpha ou tonneau bêta, selon la façon dont la chaîne protéique est organisée. Les protéines hélicoïdales alpha sont constituées d'une seule chaîne tandis que les protéines baril bêta ont plusieurs chaînes protéiques organisées côte à côte. La protéine hélicoïdale alpha est généralement enroulée et la protéine tonneau bêta est tordue en une structure fermée qui ressemble à un tonneau.


Toutes les protéines transmembranaires contiennent-elles des canaux ou des tunnels ? - La biologie

Nous décrivons un nouvel algorithme, CHUNNEL, pour trouver, caractériser et afficher automatiquement des tunnels ou des pores dans les protéines. L'exactitude et la précision de l'algorithme sont vérifiées sur un ensemble construit de protéines et utilisées pour analyser de grands ensembles de protéines réelles. L'ensemble de vérification contient des protéines avec des pores créés artificiellement de chemin et de profil de largeur connus. L'algorithme de référence précédent, HOLE, est comparé au nouvel algorithme. Les résultats montrent que le principal avantage du nouvel algorithme est qu'il peut trouver et caractériser avec succès des tunnels sans orientation ni indice a priori sur l'emplacement de l'embouchure du tunnel, et qu'il trouvera avec succès plusieurs tunnels s'ils sont présents. CHUNNEL peut également être utilisé en conjonction avec HOLE, le premier étant utilisé pour amorcer HOLE et le second pour suivre et caractériser les pores. L'analyse a été menée sur des familles de structures de protéines membranaires issues de la Protein Data Bank ainsi que sur un ensemble de protéines transmembranaires avec des interfaces de phase aqueuse-membrane prédites, produisant le premier examen entièrement automatisé des tunnels à travers les protéines membranaires, y compris les tunnels qui sortent dans le bicouche membranaire.


INTRODUCTION

Les canaux, qui comprennent des tunnels et des pores, sont des caractéristiques importantes des structures biomoléculaires. La différence entre ces deux types de canaux est que les tunnels relient un site actif à la surface tandis que les pores ont des ouvertures sur les côtés opposés d'une biomacromolécule. Plus de 64 % des enzymes comportent des sites actifs enterrés reliés à l'environnement extérieur par des tunnels, caractéristique qui permet le transport de substrats et de produits (1). Les canaux enzymatiques internes sont essentiels à la catalyse de réactions complexes ( 2, 3), et les mutations dans les tunnels d'accès au substrat peuvent affecter à la fois l'activité enzymatique et la spécificité du substrat ( 4, 5). Les canaux biomoléculaires sont également impliqués dans le trafic de grosses molécules par exemple, la caractérisation récente du complexe d'élongation complète de l'ARN polymérase II met en évidence des canaux qui permettent l'entrée de l'ADN et la sortie de l'ADN et de l'ARN (6). Un autre exemple est le tunnel polypeptidique de 10 nm de long qui dirige une protéine naissante hors du ribosome (7, 8).

Les pores contribuent également à de nombreux processus biologiquement importants, c'est-à-dire qu'ils facilitent et contrôlent le transport de l'eau, des ions et des molécules à travers les biomembranes (9, 10). Les progrès des techniques de cristallisation et de cryomicroscopie électronique ont considérablement augmenté la quantité d'informations structurelles concernant les protéines transmembranaires. Les structures disponibles sont cruciales pour notre compréhension de nombreux processus biologiquement pertinents tels que l'ouverture de canaux et le déclenchement de divers récepteurs (11-13) et la base structurelle du transport des lipopolysaccharides (14).

L'importance des canaux dans les structures biomacromoléculaires nécessite le développement d'outils capables à la fois de détecter et d'analyser ces caractéristiques structurelles. De nombreux outils logiciels, qui offrent des degrés variables de fonctionnalité et d'accessibilité, ont été développés (15). Parmi ces solutions, les outils Web sont très appréciés des biologistes structurels en raison de leur accessibilité sur divers appareils, plates-formes et systèmes d'exploitation, et de leur capacité à les intégrer à d'autres outils et pipelines bioinformatiques. MOLEonline est un outil populaire offrant des fonctionnalités hautement interactives. Cependant, sa version précédente (16) souffrait de certains inconvénients qui ont finalement motivé une reconstruction complète. Dans sa forme actuelle, MOLEonline permet une fonctionnalité complète et interactive avec deux modes : un pour l'analyse des tunnels et l'autre dédié à l'analyse des pores transmembranaires. En plus de calculer la géométrie des canaux identifiés, MOLEonline fournit également des informations sur les résidus de revêtement des canaux et leurs propriétés physico-chimiques. Enfin, MOLEonline est interconnecté avec la base de données ChannelsDB (17) pour faciliter la comparaison des caractéristiques structurelles identifiées avec celles déposées dans la base de données.


Cancer, immunologie et inflammation, et maladies infectieuses

5.17.4.1.4.1 Inhibiteurs de fusion

La protéine TM gp41 contient un peptide de fusion à son NH2-extrémité terminale, permettant la fusion du virus et des membranes cellulaires. Le peptide de fusion contient deux régions de répétition heptadiques hélicoïdales qui contrôlent le processus de fusion et adopte une structure secondaire à triple hélice, permettant des changements de conformation permettant la fusion membranaire. L'exploration d'analogues peptidiques de la triple hélice a conduit au médicament approuvé T-20 (enfuvirtide Figure 22 ) (105). 365 Le médicament doit être injecté, ce qui limite son attractivité par rapport aux traitements oraux, mais a été fréquemment utilisé en thérapie de sauvetage.

22 . Inhibiteurs de l'entrée du VIH.


Protéine transmembranaire

La membrane d'une cellule n'est pas seulement une frontière, c'est aussi une interface. Les molécules les plus critiques impliquées dans le fonctionnement de l'interface sont des protéines intégrées dans la membrane. Beaucoup de ces protéines couvrent la distance de l'extérieur à l'intérieur de la cellule (en partie parce qu'elles sont beaucoup plus grandes que les lipides qui composent la membrane) et sont appelées protéines transmembranaires. Les protéines transmembranaires sont une classe de protéines intégrales (c'est-à-dire des protéines qui pénètrent dans ou à travers la bicouche membranaire).

Les molécules lipidiques de la bicouche membranaire sont majoritairement hydrophobe (c'est-à-dire qu'ils n'interagissent pas fortement avec les molécules d'eau polaires). La partie de la protéine transmembranaire qui est incluse dans la bicouche doit donc avoir des résidus qui ne sont pas polaires. Généralement, ces résidus forment une bobine, ou hélix , qui est hydrophobe et donc stable au sein de la bicouche.

Les protéines transmembranaires ont trois régions ou domaines qui peuvent être définis : le domaine dans la bicouche, le domaine à l'extérieur de la cellule (appelé domaine extracellulaire) et le domaine à l'intérieur de la cellule (appelé domaine intercellulaire). Même si une membrane cellulaire est quelque peu fluide, l'orientation des protéines transmembranaires ne change pas. Les protéines sont si grosses que la vitesse à laquelle elles changent d'orientation est extrêmement faible. Ainsi, la partie extracellulaire de la protéine transmembranaire est toujours à l'extérieur de la cellule et la partie intercellulaire est toujours à l'intérieur.

Les protéines transmembranaires jouent plusieurs rôles dans le fonctionnement des cellules. La communication est l'un des rôles les plus importants : les protéines sont utiles pour signaler à la cellule ce que contient l'environnement extérieur. Récepteurs sont capables d'interagir avec des molécules de substrat spécifiques sur le domaine extracellulaire. Une fois qu'une protéine se lie au substrat, une modification de la géométrie à proximité du site de liaison entraîne des modifications ultérieures de la structure du domaine intercellulaire. Ces changements entraînent un effet de cascade, une autre protéine dans la cellule change, affectant la protéine suivante, et ainsi de suite. Ainsi, les protéines transmembranaires sont capables d'initier des signaux qui répondent à l'environnement externe de la cellule mais conduisent finalement à des actions qui ont lieu dans d'autres structures de la cellule.

En plus de servir de moyen pour la cellule de recueillir des informations sur l'environnement extérieur, les protéines transmembranaires sont associées au contrôle de l'échange de matériaux à travers la membrane. Les protéines les plus impliquées dans ce processus sont appelées porines. Ces molécules apparaissent en grappes qui créent des pores (ou canaux) à l'intérieur de la membrane. Dans de nombreux cas, les pores sont contrôlés (ou régulés) par d'autres protéines de sorte qu'ils sont ouverts dans certaines circonstances et fermés dans d'autres.

La signalisation des cellules nerveuses fournit un bon exemple de cette fonctionnalité. Les cellules nerveuses propagent des signaux électriques appelés potentiels d'action en utilisant le flux d'ions à travers la membrane. Les canaux qui permettent le flux d'ions sont généralement fermés dans leur état de repos mais ouverts lorsqu'un signal se produit. Ces protéines forment des canaux voltage-dépendants. Lorsqu'une cellule nerveuse interagit avec une autre, un mécanisme différent ouvre les canaux. Dans ce cas, une protéine réceptrice se lie à un neurotransmetteur, cette interaction affecte les protéines du canal afin qu'elles soient ouvertes au flux ionique. Cette structure est appelée canal ligand-dépendant. Le ligand est le neurotransmetteur dans ce cas, mais d'autres canaux ligand-dépendants existent également et utilisent tous des protéines transmembranaires.


INTRODUCTION

Les canaux, qui comprennent des tunnels et des pores, sont des caractéristiques importantes des structures biomoléculaires. La différence entre ces deux types de canaux est que les tunnels relient un site actif à la surface alors que les pores ont des ouvertures sur les côtés opposés d'une biomacromolécule. Plus de 64 % des enzymes comportent des sites actifs enterrés reliés à l'environnement extérieur par des tunnels, caractéristique qui permet le transport de substrats et de produits (1). Les canaux enzymatiques internes sont cruciaux pour la catalyse de réactions complexes ( 2, 3), et les mutations dans les tunnels d'accès au substrat peuvent affecter à la fois l'activité enzymatique et la spécificité du substrat ( 4, 5). Les canaux biomoléculaires sont également impliqués dans le trafic de grosses molécules par exemple, la caractérisation récente du complexe d'élongation complète de l'ARN polymérase II met en évidence des canaux qui permettent l'entrée de l'ADN et la sortie de l'ADN et de l'ARN (6). Un autre exemple est le tunnel polypeptidique de 10 nm de long qui dirige une protéine naissante hors du ribosome (7, 8).

Les pores contribuent également à de nombreux processus biologiquement importants, c'est-à-dire qu'ils facilitent et contrôlent le transport de l'eau, des ions et des molécules à travers les biomembranes (9, 10). Les progrès des techniques de cristallisation et de cryomicroscopie électronique ont considérablement augmenté la quantité d'informations structurelles concernant les protéines transmembranaires. Les structures disponibles sont cruciales pour notre compréhension de nombreux processus biologiquement pertinents tels que l'ouverture de canaux et le déclenchement de divers récepteurs (11-13) et la base structurelle du transport des lipopolysaccharides (14).

L'importance des canaux dans les structures biomacromoléculaires nécessite le développement d'outils capables à la fois de détecter et d'analyser ces caractéristiques structurelles. De nombreux outils logiciels, qui offrent des degrés variables de fonctionnalité et d'accessibilité, ont été développés (15). Parmi ces solutions, les outils Web sont très appréciés des biologistes structurels en raison de leur accessibilité sur divers appareils, plates-formes et systèmes d'exploitation, et de leur capacité à les intégrer à d'autres outils et pipelines bioinformatiques. MOLEonline est un outil populaire offrant des fonctionnalités hautement interactives. Cependant, sa version précédente (16) souffrait de certains inconvénients qui ont finalement motivé une reconstruction complète. Dans sa forme actuelle, MOLEonline permet une fonctionnalité complète et interactive avec deux modes : un pour l'analyse des tunnels et l'autre dédié à l'analyse des pores transmembranaires. En plus de calculer la géométrie des canaux identifiés, MOLEonline fournit également des informations sur les résidus de revêtement des canaux et leurs propriétés physico-chimiques. Enfin, MOLEonline est interconnecté avec la base de données ChannelsDB (17) pour faciliter la comparaison des caractéristiques structurelles identifiées avec celles déposées dans la base de données.


Qu'est-ce qu'une protéine membranaire intégrale? (Avec des photos)

Une protéine membranaire intégrale, également connue sous le nom d'IMP, est une protéine qui s'étend sur toute la membrane biologique d'une cellule. Ces protéines sont attachées de façon permanente à la membrane cellulaire et leur fonction repose généralement sur leur présence dans la membrane. Tant structurellement que fonctionnellement, ils font partie intégrante des membranes des cellules.

Chaque molécule de protéine membranaire intégrale a une relation complexe avec la membrane à l'intérieur de laquelle elle est située. Structurellement, l'IMP est généralement placé de telle sorte que les brins de protéines soient tissés dans toute la structure de la membrane cellulaire. Des sections de protéines dépassent de la paroi cellulaire à l'intérieur ou à l'extérieur de la cellule, ou dans les deux sens. La molécule de protéine ne peut pas fonctionner si elle n'est pas intégrée dans la membrane.

Une autre caractéristique de la protéine est que ces protéines ne peuvent être retirées de la membrane qu'avec un traitement chimique très spécifique. En effet, les régions hydrophobes de la protéine sont protégées au sein de la bicouche phospholipidique de la membrane cellulaire. Pour cette raison, des détergents, des solvants dénaturants et des solvants non polaires doivent être utilisés pour rompre la bicouche phospholipidique et extraire la protéine membranaire intégrale.

Au sein de la classe des protéines membranaires intégrales, il existe plusieurs catégories différentes de protéines, dont beaucoup sont des récepteurs et d'autres types de molécules de signalisation cellulaire. Ils sont classés en deux groupes, en fonction de leur structure. Ce sont des protéines transmembranaires intégrales et des protéines monotopes intégrales.

Les protéines transmembranaires intégrales sont celles qui couvrent toute la membrane cellulaire. Ces protéines peuvent traverser la membrane une fois, ou la traverser plusieurs fois, en traversant la bicouche phospholipidique de sorte que plusieurs morceaux de la protéine dépassent de la paroi cellulaire. Dans l'ensemble, il s'agit du type d'IMP le plus courant.

Des exemples de protéines transmembranaires intégrales comprennent les canaux ioniques voltage-dépendants tels que ceux qui transportent les ions potassium dans et hors des cellules. Certains types de récepteurs des cellules T, le récepteur de l'insuline et de nombreux autres récepteurs et neurotransmetteurs, sont tous des protéines transmembranaires intégrales. En général, les récepteurs, les émetteurs et les transporteurs ont tendance à appartenir à cette classe d'IMP, car les protéines qui s'étendent sur toute la membrane sont généralement capables de détecter simultanément les conditions à l'intérieur et à l'extérieur de la cellule.

Les protéines monotopes intégrales ne couvrent pas toute la membrane biologique. Au lieu de cela, ils sont attachés à la membrane d'un seul côté, avec une extrémité de la protéine faisant saillie à l'intérieur ou à l'extérieur de la cellule. Cette classe de protéines comprend des enzymes telles que la monoamine oxydase et l'amide d'acide gras hydrolase. Les protéines monotopes intégrales sont incapables de détecter les conditions à la fois à l'intérieur et à l'extérieur de la cellule, et sont moins susceptibles d'être impliquées dans la signalisation intercellulaire.