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3.7.5 : L'appareil de Golgi - Biologie

3.7.5 : L'appareil de Golgi - Biologie



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OBJECTIFS D'APPRENTISSAGE

  • Décrire la structure de l'appareil de Golgi et son rôle dans la modification et la sécrétion des protéines

Nous avons déjà mentionné que les vésicules peuvent bourgeonner à partir du RE et transporter leur contenu ailleurs, mais où vont les vésicules ? Avant d'atteindre leur destination finale, les lipides ou les protéines contenus dans les vésicules de transport doivent encore être triés, emballés et étiquetés afin qu'ils se retrouvent au bon endroit. Le tri, le marquage, l'emballage et la distribution des lipides et des protéines ont lieu dans l'appareil de Golgi (également appelé corps de Golgi), une série de membranes aplaties.

Le côté récepteur de l'appareil de Golgi est appelé la face cis. Le côté opposé est appelé la face trans. Les vésicules de transport formées à partir du RE se dirigent vers la face cis, fusionnent avec elle et vident leur contenu dans la lumière de l'appareil de Golgi. Au fur et à mesure que les protéines et les lipides traversent l'appareil de Golgi, ils subissent d'autres modifications qui leur permettent d'être triés. La modification la plus fréquente est l'ajout de courtes chaînes de molécules de sucre. Ces protéines et lipides nouvellement modifiés sont ensuite marqués avec des groupes phosphate ou d'autres petites molécules afin qu'ils puissent être acheminés vers leurs destinations appropriées.

Enfin, les protéines modifiées et marquées sont emballées dans des vésicules de sécrétion qui bourgeonnent à partir de la face trans du Golgi. Alors que certaines de ces vésicules déposent leur contenu dans d'autres parties de la cellule où elles seront utilisées, d'autres vésicules de sécrétion fusionnent avec la membrane plasmique et libèrent leur contenu à l'extérieur de la cellule.

Dans un autre exemple de forme suivant la fonction, les cellules qui s'engagent dans une grande activité sécrétoire (telles que les cellules des glandes salivaires qui sécrètent des enzymes digestives ou des cellules du système immunitaire qui sécrètent des anticorps) ont une abondance de Golgi. Dans les cellules végétales, l'appareil de Golgi a le rôle supplémentaire de synthétiser des polysaccharides, dont certains sont incorporés dans la paroi cellulaire et dont certains sont utilisés dans d'autres parties de la cellule.

Points clés

  • L'appareil de Golgi est une série de sacs aplatis qui trient et conditionnent les matériaux cellulaires.
  • L'appareil de Golgi a une face cis du côté du RE et une face trans opposée au RE.
  • Les trans face sécrète les matériaux en vésicules, qui fusionnent ensuite avec la membrane cellulaire pour être libérées de la cellule.

Mots clés

  • vésicule: Un compartiment membranaire trouvé dans une cellule.

LICENCES ET ATTRIBUTIONS

CONTENU SOUS LICENCE CC, ATTRIBUTION SPÉCIFIQUE

  • Collège OpenStax, Biologie. 16 octobre 2013.

Explorez les 8 principales fonctions de l'appareil de Golgi

Fonctions de l'appareil de Golgi: La cellule est l'unité fonctionnelle et structurelle fondamentale de la vie. Toutes les cellules comprennent cytoplasme, qui contient divers organites permettant à la cellule de remplir différentes fonctions. Un tel organite présent dans les eucaryotes cellules végétales et animales est l'appareil de Golgi.

L'appareil de Golgi a une structure semblable à une pile aplatie contenant des membranes plates en forme de disque appelées citernes. Il a deux visages, le visage cis et le visage trans auquel vésicules porter et porter les bourgeons protéines vers et depuis le Réticulum endoplasmique (RE).

Les protéines arrivent du RE convexe entrent au niveau de la face cis pour le traitement, la modification et le transport dans l'appareil de Golgi, et sortent de la face trans concave.

Également connu sous le nom de Complexe de Golgi, sa fonction principale est de recevoir, de traiter et de trier les protéines en provenance et à destination du RE.

Fonctionnellement, l'appareil de Golgi a quatre régions distinctes : réseau cis Golgi, Les Pile de Golgi qui est encore divisé en médian et sous-régions trans, et le réseau trans-Golgi.

Les protéines entrant dans le Golgi depuis le RE traversent chacune de ces régions puis sortent de la face trans du réseau de Golgi pour être triées.


Appareil de Golgi

Coup d'oeil: L'appareil de Golgi (ou complexe, ou corps, ou "le "Golgi") se trouve dans toutes les cellules végétales et animales et est le terme donné aux groupes de structures aplaties en forme de disque situées à proximité du réticulum endoplasmique.

Le nombre d'appareils de Golgi dans une cellule est variable. Les cellules animales ont tendance à avoir un appareil de Golgi moins nombreux et plus gros. Les cellules végétales peuvent contenir jusqu'à plusieurs centaines de versions plus petites.

L'appareil de Golgi reçoit des protéines et des lipides (graisses) du réticulum endoplasmique rugueux. Il en modifie certains et les trie, les concentre et les emballe en gouttelettes scellées appelées vésicules. Selon le contenu, ceux-ci sont expédiés vers l'une des trois destinations suivantes :

Destination 1 : au sein de la cellule, vers des organites appelés lysosomes.
Destination 2 : la membrane plasmique de la cellule
Destination 3 : hors de la cellule.

Le nom derrière l'appareil
L'appareil de Golgi est le seul organite cellulaire à porter le nom d'un scientifique. Les caractéristiques visibles de l'organite ont été signalées pour la première fois par Camillo Golgi (1843-1926) lors d'une réunion de la Société médicale de Pavie le 19 avril 1898 lorsqu'il l'a nommé « appareil réticulaire interne » 8217.

Le débat sur l'existence de l'appareil s'est poursuivi même après 1913, lorsque le terme « appareil de Golgi » a été officiellement donné à « l'appareil réticulaire interne ». Ce n'est qu'en 1954 que les travaux en microscopie électronique mettent enfin le sceau d'approbation sur l'existence de l'organite et que l'éponyme "le Golgi" est pleinement accepté.

En route pour Golgi. Où est l'appareil de Golgi et qu'est-ce que c'est ?

Où est-ce?
L'appareil de Golgi est présent dans les cellules eucaryotes sous la forme d'un ou plusieurs groupes de compartiments ou de sacs aplatis et délimités par une membrane. Ils sont situés très près du réticulum endoplasmique rugueux et donc près du noyau.

Qu'est-ce que c'est?
Les compartiments de l'appareil de Golgi ressemblent plutôt à une pile de pains Pitta, ceux du haut et du bas n'étant pas lisses mais ayant des surfaces extérieures ouvertes cassées. Le nombre de compartiments dans un appareil de Golgi est généralement compris entre 3 et 8. Le nombre d'ensembles d'appareils de Golgi dans une cellule peut être aussi faible que 1, comme dans de nombreuses cellules animales, ou plusieurs centaines comme dans certaines cellules végétales. Les cellules sécrétoires spécialisées contiennent plus d'appareils de Golgi que les autres cellules.

L'appareil de Golgi fait partie d'une chaîne de fabrication et d'approvisionnement

En termes non biologiques, l'appareil de Golgi peut être divisé en trois sections principales :
1) Marchandises vers l'intérieur
2) Zone de traitement principale
3) Marchandises vers l'extérieur

Au centre de cette image provenant d'une cellule sécrétant de la bave de racine de maïs, il y a deux piles de Golgi. Les grands sacs blancs à proximité contiennent du mucilage produit par l'appareil de Golgi.

(avec l'aimable autorisation de Chris Hawes, The Research School of Biology & Molecular Sciences, Oxford Brookes University, Oxford, Royaume-Uni)

En termes de biologie cellulaire, ces sections, allant du réticulum endoplasmique rugueux (RER) vers l'extérieur, sont les suivantes :

1) Réseau Cis Golgi (Marchandises entrantes)
Aussi appelé réticulum de Golgi cis, c'est la zone d'entrée de l'appareil de Golgi. Il suit les « éléments de transition » qui sont des zones lisses du RER également appelées « compartiments intermédiaires du réticulum endoplasmique de Golgi » (ERGIC).

2) Pile de Golgi (zone de traitement principale)
Cette section est composée d'un nombre variable, généralement de 3 à 6, de sacs aplatis appelés citernes (sing. cisterna). Les citernes de la pile de Golgi sont divisées en trois zones de travail : citernes cis, citernes médiales et citernes trans.

3) réseau trans Golgi (Marchandises vers l'extérieur)
Cette section est directement connectée aux citernes trans et c'est ici que les réactions finales et le tri ont lieu. Les produits biochimiques concentrés sont emballés dans des gouttelettes ou des vésicules scellées qui se forment en bourgeonnant à partir de la surface trans Golgi. Les vésicules sont ensuite transportées pour être utilisées dans la cellule et au-delà.

Appareil de Golgi – que fait-il ?
L'appareil de Golgi est un peu comme un supermarché alimentaire avec une boulangerie en magasin. Il prend en charge les produits du réticulum endoplasmique brut (RER) dans ce qu'on appelle le ‘bulk flow’ (l'équivalent d'une livraison en vrac au supermarché). Ces produits chimiques sont transportés vers l'appareil de Golgi dans des gouttelettes scellées ou des sacs appelés vésicules et se déplacent vers une partie « livraison uniquement » de l'appareil de Golgi.
Dans l'appareil de Golgi, les vésicules sont livrées dans la ‘baie de déchargement’ du réseau cis Golgi. Ici, les ‘marchandises reçues’ sont vérifiées. Les marchandises livrées à tort, y compris les produits chimiques qui auraient dû rester dans le RER, sont renvoyées, conditionnées en vésicules, vers le réticulum endoplasmique rugueux.

Les protéines et les lipides qui ont été correctement délivrés sont ensuite passés dans les citernes de la pile de Golgi et traités et triés dans un ordre ordonné en fonction des ‘labels’ qu'ils portent. Certains des articles du réticulum endoplasmique brut vont à l'équivalent du supermarché en boulangerie du magasin et sont convertis en d'autres produits et ré-étiquetés. Dans les plantes, par exemple, jusqu'à 80 % de l'activité biochimique dans les citernes de Golgi peut être consacrée à la production de produits chimiques tels que la pectine et les polysaccharides utilisés dans la fabrication des parois cellulaires.

Le bon ‘étiquetage’ des produits est essentiel. La maladie des cellules d'inclusion (ou cellules I), un trouble héréditaire du stockage des lysosomes chez l'homme, est causée par une erreur d'étiquetage métabolique. L'erreur provoque l'envoi de produits chimiques à la surface des cellules et leur sécrétion alors que l'étiquetage correct les aurait envoyés aux lysosomes. Les lysosomes accumulent alors du matériel qui aurait dû être décomposé. Cette accumulation provoque le trouble.

Se déplacer dans le Golgi ou le Golgi en mouvement ?
La façon dont les produits chimiques se déplacent à travers l'appareil de Golgi de citerne en citerne n'est pas entièrement résolue. Une idée est qu'une nouvelle citerne se forme à l'extrémité cis (l'extrémité la plus proche du réticulum endoplasmique rugueux) puis change à mesure qu'elle s'éloigne du RER pour devenir avec le temps l'extrémité trans. Une idée plus acceptée est que les produits chimiques traités dans l'appareil de Golgi voyagent d'une citerne à une autre dans des vésicules de transport ou éventuellement le long de microtubules. Quelle que soit la méthode de transport, ce qui est clair, c'est que différentes réactions chimiques ont lieu dans des parties spécialement désignées de l'appareil de Golgi.

produits biochimiques de Golgi. Où vont-ils? Comment y arrivent-ils ?
Il existe trois destinations principales pour les produits biochimiques libérés par le réseau trans-Golgi : (1) à l'intérieur de la cellule vers les lysosomes (2) la membrane plasmique et (3) à l'extérieur de la cellule. Dans chaque cas, la destination est clairement liée à la fonction.
En utilisant l'analogie des supermarchés alimentaires, tous les produits biochimiques transportés hors du réseau trans Golgi ont des étiquettes et des codes-barres intégrés. Ils sont tous emballés dans des vésicules et la construction de la vésicule ou du vaisseau est en grande partie liée au contenu de la vésicule, à sa destination et à son utilisation finale.

Destination 1 : à l'intérieur de la cellule, ‘la lignée lysosome’
Environ 40 à 50 produits biochimiques différents expédiés de l'appareil de Golgi dans des vésicules sont destinés à être livrés aux lysosomes. Les cellules animales contiennent de nombreux lysosomes et c'est dans ces structures que certains organites expirés et d'autres matériaux sont digérés (voir article CU9 sur les lysosomes).

Destination 2 : la membrane plasmique, ‘la ligne de sécrétion continue’.
Vésicules contenant des produits biochimiques pour un flux de sécrétion continu vers et fusionner avec la membrane plasmique. Ce groupe de sécrétions contribuera à la biochimie de la matrice extracellulaire, agira comme signaux chimiques pour d'autres cellules et fournira des protéines pour la réparation et le remplacement de la membrane plasmique. Cette voie sécrétoire constitutive (ou continue) est également la voie par défaut. Les produits de l'appareil de Golgi non étiquetés pour d'autres itinéraires utilisent cette ligne.

Destination 3 : hors de la cellule, ‘la ligne de sécrétion régulée’
Les vésicules et les produits chimiques de ce groupe sont produits dans des cellules sécrétoires spécialisées. Ils se déplacent du réseau trans Golgi (TGN) vers la membrane plasmique mais s'accumulent en nombre avant d'atteindre la membrane.

Certains déclencheurs feront fusionner les vésicules avec la membrane plasmique et libéreront leur contenu en salves régulées de la surface cellulaire. La libération d'insuline en est un exemple lorsqu'elle est déclenchée par une augmentation de la glycémie. La prise alimentaire est similaire en ce qu'elle déclenche la libération de mucus et d'enzymes digestives dans le tube digestif.

Golgi et ‘clones’
Lorsqu'une cellule se divise, l'appareil de Golgi, comme le RER, se brise en petits fragments. Ces fragments sont répartis plus ou moins uniformément entre les cellules filles. Un nouvel appareil de Golgi ne peut se développer qu'à partir d'un fragment d'appareil de Golgi de la cellule précédente, il existe donc un potentiel pour qu'un nouvel appareil de Golgi se développe à partir de chaque petit fragment. Cependant, s'il n'y a pas de fragments, il n'y aura pas d'appareil de Golgi. Sans appareil de Golgi, la cellule ne fonctionnera pas.


Contenu

La glycosylation est le processus par lequel un glucide est lié de manière covalente à une macromolécule cible, généralement des protéines et des lipides. Cette modification remplit diverses fonctions. [4] Par exemple, certaines protéines ne se replient pas correctement à moins qu'elles ne soient glycosylées. [1] Dans d'autres cas, les protéines ne sont pas stables à moins qu'elles ne contiennent des oligosaccharides liés à l'azote amide de certains résidus d'asparagine. L'influence de la glycosylation sur le repliement et la stabilité de la glycoprotéine est double. Premièrement, les glycanes hautement solubles peuvent avoir un effet de stabilisation physico-chimique direct. Deuxièmement, N-les glycanes liés interviennent dans un point de contrôle de qualité critique dans le repliement des glycoprotéines dans le réticulum endoplasmique. [5] La glycosylation joue également un rôle dans l'adhésion de cellule à cellule (un mécanisme utilisé par les cellules du système immunitaire) via des protéines de liaison au sucre appelées lectines, qui reconnaissent des fractions glucidiques spécifiques. [1] La glycosylation est un paramètre important dans l'optimisation de nombreux médicaments à base de glycoprotéines tels que les anticorps monoclonaux. [5] La glycosylation sous-tend également le système de groupe sanguin ABO. C'est la présence ou l'absence de glycosyltransférases qui dicte quels antigènes de groupe sanguin sont présentés et donc quelles spécificités d'anticorps sont présentées. Ce rôle immunologique pourrait bien avoir conduit à la diversification de l'hétérogénéité des glycanes et crée une barrière à la transmission zoonotique des virus. [6] De plus, la glycosylation est souvent utilisée par les virus pour protéger la protéine virale sous-jacente de la reconnaissance immunitaire. Un exemple significatif est le bouclier glycane dense de la pointe d'enveloppe du virus de l'immunodéficience humaine. [7]

Dans l'ensemble, la glycosylation doit être comprise par les pressions de sélection évolutives probables qui l'ont façonnée. Dans un modèle, la diversification peut être considérée uniquement comme le résultat d'une fonctionnalité endogène (telle que le trafic cellulaire). Cependant, il est plus probable que la diversification soit motivée par l'évasion du mécanisme d'infection des agents pathogènes (par ex. Helicobacter fixation aux résidus saccharidiques terminaux) et que la diversité au sein de l'organisme multicellulaire est ensuite exploitée de manière endogène.

La glycosylation peut également moduler la stabilité thermodynamique et cinétique des protéines. [8]

La glycosylation augmente la diversité dans le protéome, car presque tous les aspects de la glycosylation peuvent être modifiés, notamment :

    -le site de liaison glycane
  • Composition en glycane - les types de sucres qui sont liés à une protéine donnée
  • Structure glycane - peut être des chaînes de sucres non ramifiées ou ramifiées
  • Longueur de glycane - peut être des oligosaccharides à chaîne courte ou longue

Il existe divers mécanismes de glycosylation, bien que la plupart partagent plusieurs caractéristiques communes : [1]

  • Contrairement à la glycation, la glycosylation est un processus enzymatique. En effet, la glycosylation est considérée comme la modification post-traductionnelle la plus complexe, en raison du grand nombre d'étapes enzymatiques impliquées. [9]
  • La molécule donneuse est souvent un sucre nucléotidique activé.
  • Le processus n'est pas modélisé (contrairement à la transcription de l'ADN ou à la traduction des protéines), la cellule repose plutôt sur la ségrégation des enzymes dans différents compartiments cellulaires (par exemple, le réticulum endoplasmique, les citernes dans l'appareil de Golgi). Par conséquent, la glycosylation est une modification spécifique au site.

N-glycosylation liée Modifier

NLa glycosylation liée est une forme très répandue de glycosylation et est importante pour le repliement de nombreuses glycoprotéines eucaryotes et pour la fixation cellule-cellule et cellule-matrice extracellulaire. Les NLe processus de glycosylation liée se produit chez les eucaryotes dans la lumière du réticulum endoplasmique et largement chez les archées, mais très rarement chez les bactéries. En plus de leur fonction dans le repliement des protéines et l'attachement cellulaire, les N-les glycanes liés d'une protéine peuvent moduler la fonction d'une protéine, agissant dans certains cas comme un interrupteur marche/arrêt.

O-glycosylation liée Modifier

OLa glycosylation liée est une forme de glycosylation qui se produit chez les eucaryotes dans l'appareil de Golgi, [10] mais se produit également chez les archées et les bactéries.

Glycosylation de la phosphosérine Modifier

Le xylose, le fucose, le mannose et les glycanes phosphosérine GlcNAc ont été rapportés dans la littérature. Le fucose et la GlcNAc n'ont été trouvés que dans Dictyostelium discoideum, mannose dans Leishmania mexicaine, et le xylose dans Trypanosoma cruzi. Le mannose a récemment été signalé chez un vertébré, la souris, Mus musculus, sur le récepteur de la laminine de surface cellulaire alpha dystroglycane 4 . Il a été suggéré que cette découverte rare pourrait être liée au fait que l'alpha dystroglycane est hautement conservé des vertébrés inférieurs aux mammifères. [11]

C-mannosylation Modifier

Un sucre mannose est ajouté au premier résidu tryptophane dans la séquence W–X–X–W (W indique que le tryptophane X est un acide aminé). Une liaison C-C se forme entre le premier carbone de l'alpha-mannose et le second carbone du tryptophane. [12] Cependant, toutes les séquences qui ont ce modèle ne sont pas mannosylées. Il a été établi qu'en fait, seuls les deux tiers le sont et qu'il existe une nette préférence pour que le deuxième acide aminé soit l'un des acides polaires (Ser, Ala, Gly et Thr) pour que la mannosylation se produise. Récemment, il y a eu une percée dans la technique de prédiction si la séquence aura ou non un site de mannosylation qui fournit une précision de 93% par opposition à une précision de 67% si l'on considère uniquement le motif WXXW. [13]

Les thrombospondines sont l'une des protéines les plus couramment modifiées de cette manière. Cependant, il existe un autre groupe de protéines qui subissent C-mannosylation, récepteurs de cytokines de type I. [14] C- la mannosylation est inhabituelle car le sucre est lié à un carbone plutôt qu'à un atome réactif tel que l'azote ou l'oxygène. En 2011, la première structure cristalline d'une protéine contenant ce type de glycosylation a été déterminée, celle du composant 8 du complément humain [15] Actuellement, il est établi que 18% des protéines humaines, sécrétées et transmembranaires subissent le processus de C-mannosylation. [13] De nombreuses études ont montré que ce processus joue un rôle important dans la sécrétion de protéines contenant de la trombospondine de type 1 qui sont retenues dans le réticulum endoplasmique si elles ne subissent pas de C-mannosylation [13] Ceci explique pourquoi un type de récepteurs de cytokines, le récepteur de l'érythropoïétine restait dans le réticulum endoplasmique s'il manquait de sites de C-mannosylation. [16]

Formation d'ancres GPI (glypiation) Modifier

La glypiation est une forme spéciale de glycosylation qui se caractérise par la formation d'une ancre GPI. Dans ce type de glycosylation, une protéine est attachée à une ancre lipidique, via une chaîne glycane. (Voir aussi prénylation.)

Glycosylation chimique Modifier

La glycosylation peut également être effectuée à l'aide des outils de la chimie organique de synthèse. Contrairement aux processus biochimiques, la glycochimie synthétique repose fortement sur des groupes protecteurs [17] (par exemple, le 4,6-O-benzylidène) afin d'obtenir la régiosélectivité souhaitée. L'autre défi de la glycosylation chimique est la stéréosélectivité selon laquelle chaque liaison glycosidique a deux résultats stéréo, α/β ou cis/trans. Généralement, le - ou cis-le glycoside est plus difficile à synthétiser. [18] De nouvelles méthodes ont été développées sur la base de la participation de solvants ou de la formation d'ions sulfonium bicycliques en tant que groupes auxiliaires chiraux. [19]

Glycosylation non enzymatique Modifier

La glycosylation non enzymatique est également appelée glycation ou glycation non enzymatique. Il s'agit d'une réaction spontanée et d'un type de modification post-traductionnelle des protéines, ce qui signifie qu'elle modifie leur structure et leur activité biologique. C'est l'attachement covalent entre le groupe carbonile d'un sucre réducteur (principalement le glucose et le fructose) et la chaîne latérale d'acides aminés de la protéine. Dans ce processus, l'intervention d'une enzyme n'est pas nécessaire. Elle a lieu à travers et à proximité des canaux d'eau et des tubules saillants. [20]

Dans un premier temps, la réaction forme des molécules temporaires qui subissent ensuite différentes réactions (réarrangements d'Amadori, réactions de base de Schiff, réactions de Maillard, réticulations. ) et forment des résidus permanents appelés produits finaux de glycation avancée (AGE).

Les AGE s'accumulent dans les protéines extracellulaires à vie longue telles que le collagène [21] qui est la protéine la plus glyquée et la plus structurellement abondante, en particulier chez l'homme. En outre, certaines études ont montré que la lysine peut déclencher une glycosylation non enzymatique spontanée. [22]

Rôle des AGE Modifier

Les AGE sont responsables de beaucoup de choses. Ces molécules jouent un rôle important notamment en nutrition, elles sont responsables de la couleur brunâtre et des arômes et saveurs de certains aliments. Il est démontré que la cuisson à haute température donne à divers produits alimentaires des niveaux élevés d'AGE. [23]

Avoir des niveaux élevés d'AGE dans le corps a un impact direct sur le développement de nombreuses maladies. Elle a une implication directe dans le diabète sucré de type 2 qui peut entraîner de nombreuses complications telles que : cataractes, insuffisance rénale, lésions cardiaques. [24] Et, s'ils sont présents à un niveau diminué, l'élasticité de la peau est réduite, ce qui est un symptôme important du vieillissement. [21]

Ils sont également les précurseurs de nombreuses hormones et régulent et modifient leurs mécanismes récepteurs au niveau de l'ADN. [21]

Il existe différentes enzymes pour éliminer les glycanes des protéines ou éliminer une partie de la chaîne des sucres.

    (provenant d'Arthrobacter ureafaciens) : clive tous les acides sialiques terminaux ramifiés et non ramifiés non réducteurs. (provenant de Streptococcus pneumoniae) : libère uniquement du galactose terminal non réducteur à liaison β1,4 à partir de glucides complexes et de glycoprotéines. (de Streptococcus pneumoniae) : clive tous les résidus terminaux non réducteurs de N-acétylglucosamine à liaison des glucides complexes et des glycoprotéines. (O-glycosidase de Streptococcus pneumoniae): supprime O-glycosylation. Cette enzyme clive Galβ1,3GalNAc non substitué liée à la sérine ou à la thréonine : clive les oligosaccharides liés à l'asparagine à moins que le noyau α1,3 fucosylé.

La signalisation Notch est une voie de signalisation cellulaire dont le rôle est, entre autres, de contrôler le processus de différenciation cellulaire dans des cellules précurseurs équivalentes. [25] Cela signifie qu'il est crucial dans le développement embryonnaire, au point qu'il a été testé sur des souris que l'élimination des glycanes dans les protéines Notch peut entraîner la mort embryonnaire ou des malformations d'organes vitaux comme le cœur. [26]

Certains des modulateurs spécifiques qui contrôlent ce processus sont les glycosyltransférases situées dans le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi. [27] Les protéines Notch passent par ces organites dans leur processus de maturation et peuvent être soumises à différents types de glycosylation : N-glycosylation et O-glycosylation (plus précisément : O-glucose et O-fucose). [25]

Toutes les protéines Notch sont modifiées par un O-fucose, car elles partagent un trait commun : les séquences consensus d'O-fucosylation. [25] L'un des modulateurs qui interviennent dans ce processus est le Fringe, une glycosyltransférase qui modifie le O-fucose pour activer ou désactiver des parties de la signalisation, agissant respectivement comme un régulateur positif ou négatif. [27]

Il existe trois types de troubles de la glycosylation classés selon le type d'altérations apportées au processus de glycosylation : altérations congénitales, altérations acquises et altérations acquises non enzymatiques.

  • Altérations congénitales : Plus de 40 troubles congénitaux de la glycosylation (CGD) ont été rapportés chez l'homme. [28] Ceux-ci peuvent être divisés en quatre groupes : troubles de la N-glycosylation, troubles de la protéine O-glycosylation, troubles de la glycosylation des lipides et troubles des autres voies de glycosylation et des voies de glycosylation multiples. Aucun traitement efficace n'est connu pour aucun de ces troubles. 80% d'entre eux affectent le système nerveux. [citation requise]
  • Modifications acquises : Dans ce deuxième groupe, les principaux troubles sont les maladies infectieuses, les maladies auto-immunes ou le cancer. Dans ces cas, les modifications de la glycosylation sont à l'origine de certains événements biologiques. Par exemple, dans la polyarthrite rhumatoïde (PR), le corps du patient produit des anticorps contre l'enzyme lymphocytes galactosyltransférase qui inhibe la glycosylation des IgG. Par conséquent, les changements dans la N-glycosylation produisent l'immunodéficience impliquée dans cette maladie. Dans ce deuxième groupe, on peut également trouver des troubles causés par des mutations sur les enzymes qui contrôlent la glycosylation des protéines Notch, comme le syndrome d'Alagille. [27]
  • Altérations acquises non enzymatiques : Des troubles non enzymatiques sont également acquis, mais ils sont dus au manque d'enzymes qui attachent les oligosaccharides à la protéine. Dans ce groupe, les maladies qui ressortent sont la maladie d'Alzheimer et le diabète. [29]

Toutes ces maladies sont difficiles à diagnostiquer car elles n'affectent pas seulement un organe, elles en affectent plusieurs et de différentes manières. En conséquence, ils sont également difficiles à traiter. Cependant, grâce aux nombreuses avancées réalisées dans le séquençage de nouvelle génération, les scientifiques peuvent désormais mieux comprendre ces troubles et ont découvert de nouveaux CDG. [30]

Effets sur l'efficacité thérapeutique Modifier

Il a été rapporté que la glycosylation chez les mammifères peut améliorer l'efficacité thérapeutique des produits biothérapeutiques. Par exemple, l'efficacité thérapeutique de l'interféron gamma humain recombinant, exprimé dans la plate-forme HEK 293, a été améliorée contre des lignées cellulaires de cancer de l'ovaire résistantes aux médicaments. [31]


Structure de l'appareil de Golgi

Si nous regardons l'appareil de Golgi au microscope électronique, nous verrons quelque chose qui ressemble à une pile de sachets empilés les uns sur les autres avec de nombreuses bulles à proximité. Il y a un canal étroit au milieu de chaque poche, qui se dilate aux extrémités dans les soi-disant réservoirs (des bulles en sont apparues). Un système de tubules interconnectés se forme autour de l'empilement central.

La face externe de l'appareil de Golgi a une forme légèrement convexe, où nos piles forment de nouveaux réservoirs par la fusion de bulles apparaissant à partir d'un réticulum endoplasmique lisse. Les cuves achèvent leur maturation et se désintègrent également à nouveau en bulles depuis l'intérieur de l'appareil. De même, il y a un mouvement de cuves de l'extérieur de l'organelle vers l'intérieur.

En plus de cela, la partie du complexe de Golgi, qui est située plus près du noyau de la cellule, est appelée “cis”, et la partie la plus proche de la membrane s'appelle “trans”.

A quoi ressemble l'appareil de Golgi ? Voir cette image.


Que sont les corps de Golgi

Les corps de Golgi ou appareils de Golgi font référence à un complexe de vésicules et de membranes repliées à l'intérieur des cellules eucaryotes. Les sacs aplatis entourés d'une membrane sont appelés citernes. Les corps de Golgi fournissent un site pour la synthèse de glucides comme la pectine et l'hémicellulose. Les glycosaminoglycanes, qui se trouvent dans la matrice extracellulaire des cellules animales, sont également synthétisés dans les corps de Golgi. Les corps de Golgi reçoivent des protéines du réticulum endoplasmique. Un traitement et un tri ultérieurs des protéines ont lieu à l'intérieur des corps de Golgi. Ces protéines sont transportées vers leurs destinations, membrane plasmique, lysosomes ou sécrétions. La structure d'un corps de Golgi est montrée dans Figure 1.

Figure 1 : Golgi et Rough ER

Les caractéristiques les plus importantes du corps de Golgi sont sa polarité distincte. Deux visages peuvent être identifiés dans le Golgi : cis visage et trans visage. Les protéines entrent dans l'appareil de Golgi au cis face tandis que la sortie d'entre eux se produisent à la trans visage. Les cis face est le convexe du corps de Golgi, et il est orienté vers le noyau. Le concave du Golgi est son trans visage.


Contenu

En raison de sa grande taille et de sa structure distinctive, l'appareil de Golgi a été l'un des premiers organites à être découvert et observé en détail. Il a été découvert en 1898 par le médecin italien Camillo Golgi lors d'une enquête sur le système nerveux. [3] [2] Après l'avoir observé pour la première fois sous son microscope, il a qualifié la structure de appareil réticulaire interno ("appareil réticulaire interne"). Certains ont d'abord douté de la découverte, arguant que l'apparence de la structure n'était qu'une illusion d'optique créée par la technique d'observation utilisée par Golgi. Avec le développement des microscopes modernes au XXe siècle, la découverte a été confirmée. [4] Les premières références à l'appareil de Golgi y faisaient référence par divers noms, y compris "l'appareil de Golgi-Holmgren", "les conduits de Golgi-Holmgren" et "l'appareil de Golgi-Kopsch". [2] Le terme « appareil de Golgi » a été utilisé en 1910 et est apparu pour la première fois dans la littérature scientifique en 1913, tandis que le « complexe de Golgi » a été introduit en 1956. [2]

La localisation subcellulaire de l'appareil de Golgi varie selon les eucaryotes. Chez les mammifères, un seul appareil de Golgi est généralement situé près du noyau cellulaire, à proximité du centrosome. Les connexions tubulaires sont chargées de relier les piles entre elles. La localisation et les connexions tubulaires de l'appareil de Golgi dépendent des microtubules. Au cours d'expériences, on constate qu'à mesure que les microtubules sont dépolymérisés, les appareils de Golgi perdent leurs connexions mutuelles et deviennent des piles individuelles dans tout le cytoplasme. [5] Chez la levure, plusieurs appareils de Golgi sont dispersés dans tout le cytoplasme (comme observé dans Saccharomyces cerevisiae). Chez les plantes, les empilements de Golgi ne sont pas concentrés dans la région centrosomale et ne forment pas de rubans de Golgi. [6] L'organisation de la plante Golgi dépend des câbles d'actine et non des microtubules. [6] La caractéristique commune parmi Golgi est qu'ils sont adjacents aux sites de sortie du réticulum endoplasmique (RE). [7]

Chez la plupart des eucaryotes, l'appareil de Golgi est composé d'une série de compartiments et est une collection de disques aplatis fusionnés à membrane appelés citernes (singulier : citerne, également appelés "dictyosomes"), provenant d'amas vésiculaires qui bourgeonnent du réticulum endoplasmique. Une cellule de mammifère contient généralement 40 à 100 piles de citernes. [8] Entre quatre et huit citernes sont généralement présentes dans une pile, cependant, chez certains protistes, jusqu'à soixante citernes ont été observées. [4] Cette collection de citernes se décompose en cis, médiale et trans compartiments, constituant deux réseaux principaux : le réseau cis Golgi (CGN) et le réseau trans Golgi (TGN). Le CGN est la première structure cisternale, et le TGN est la dernière, à partir de laquelle les protéines sont emballées dans des vésicules destinées aux lysosomes, aux vésicules de sécrétion ou à la surface cellulaire. Le TGN est généralement positionné à côté de la pile, mais peut également en être séparé. Le TGN peut agir comme un endosome précoce chez la levure et les plantes. [6] [9]

Il existe des différences structurelles et organisationnelles dans l'appareil de Golgi chez les eucaryotes. Chez certaines levures, l'empilement de Golgi n'est pas observé. Pichia pastoris a empilé Golgi, tandis que Saccharomyces cerevisiae ne fait pas. [6] Dans les plantes, les piles individuelles de l'appareil de Golgi semblent fonctionner indépendamment. [6]

The Golgi apparatus tends to be larger and more numerous in cells that synthesize and secrete large amounts of substances for example, the antibody-secreting plasma B cells of the immune system have prominent Golgi complexes.

In all eukaryotes, each cisternal stack has a cis entry face and a trans exit face. These faces are characterized by unique morphology and biochemistry. [10] Within individual stacks are assortments of enzymes responsible for selectively modifying protein cargo. These modifications influence the fate of the protein. The compartmentalization of the Golgi apparatus is advantageous for separating enzymes, thereby maintaining consecutive and selective processing steps: enzymes catalyzing early modifications are gathered in the cis face cisternae, and enzymes catalyzing later modifications are found in trans face cisternae of the Golgi stacks. [5] [10]

The Golgi apparatus is a major collection and dispatch station of protein products received from the endoplasmic reticulum (ER). Proteins synthesized in the ER are packaged into vesicles, which then fuse with the Golgi apparatus. These cargo proteins are modified and destined for secretion via exocytosis or for use in the cell. In this respect, the Golgi can be thought of as similar to a post office: it packages and labels items which it then sends to different parts of the cell or to the extracellular space. The Golgi apparatus is also involved in lipid transport and lysosome formation. [11]

The structure and function of the Golgi apparatus are intimately linked. Individual stacks have different assortments of enzymes, allowing for progressive processing of cargo proteins as they travel from the cisternae to the trans Golgi face. [5] [10] Enzymatic reactions within the Golgi stacks occur exclusively near its membrane surfaces, where enzymes are anchored. This feature is in contrast to the ER, which has soluble proteins and enzymes in its lumen. Much of the enzymatic processing is post-translational modification of proteins. For example, phosphorylation of oligosaccharides on lysosomal proteins occurs in the early CGN. [5] Cis cisterna are associated with the removal of mannose residues. [5] [10] Removal of mannose residues and addition of N-acetylglucosamine occur in medial cisternae. [5] Addition of galactose and sialic acid occurs in the trans cisternae. [5] Sulfation of tyrosines and carbohydrates occurs within the TGN. [5] Other general post-translational modifications of proteins include the addition of carbohydrates (glycosylation) [12] and phosphates (phosphorylation). Protein modifications may form a signal sequence that determines the final destination of the protein. For example, the Golgi apparatus adds a mannose-6-phosphate label to proteins destined for lysosomes. Another important function of the Golgi apparatus is in the formation of proteoglycans. Enzymes in the Golgi append proteins to glycosaminoglycans, thus creating proteoglycans. [13] Glycosaminoglycans are long unbranched polysaccharide molecules present in the extracellular matrix of animals.

The vesicles that leave the rough endoplasmic reticulum are transported to the cis face of the Golgi apparatus, where they fuse with the Golgi membrane and empty their contents into the lumen. Once inside the lumen, the molecules are modified, then sorted for transport to their next destinations.

Those proteins destined for areas of the cell other than either the endoplasmic reticulum or the Golgi apparatus are moved through the Golgi cisternae towards the trans face, to a complex network of membranes and associated vesicles known as the trans-Golgi network (TGN). This area of the Golgi is the point at which proteins are sorted and shipped to their intended destinations by their placement into one of at least three different types of vesicles, depending upon the signal sequence they carry.

Types La description Example
Exocytotic vesicles (constitutive) Vesicle contains proteins destined for extracellular release. After packaging, the vesicles bud off and immediately move towards the plasma membrane, where they fuse and release the contents into the extracellular space in a process known as constitutive secretion. Antibody release by activated plasma B cells
Secretory vesicles (regulated) Vesicles contain proteins destined for extracellular release. After packaging, the vesicles bud off and are stored in the cell until a signal is given for their release. When the appropriate signal is received they move toward the membrane and fuse to release their contents. This process is known as regulated secretion. Neurotransmitter release from neurons
Lysosomal vesicles Vesicles contain proteins and ribosomes destined for the lysosome, a degradative organelle containing many acid hydrolases, or to lysosome-like storage organelles. These proteins include both digestive enzymes and membrane proteins. The vesicle first fuses with the late endosome, and the contents are then transferred to the lysosome via unknown mechanisms. Digestive proteases destined for the lysosome

Model 1: Anterograde vesicular transport between stable compartments

  • In this model, the Golgi is viewed as a set of stable compartments that work together. Each compartment has a unique collection of enzymes that work to modify protein cargo. Proteins are delivered from the ER to the cis face using COPII-coated vesicles. Cargo then progress toward the trans face in COPI-coated vesicles. This model proposes that COPI vesicles move in two directions: anterograde vesicles carry secretory proteins, while retrograde vesicles recycle Golgi-specific trafficking proteins. [14]
    • Strengths: The model explains observations of compartments, polarized distribution of enzymes, and waves of moving vesicles. It also attempts to explain how Golgi-specific enzymes are recycled. [14]
    • Weaknesses: Since the amount of COPI vesicles varies drastically among types of cells, this model cannot easily explain high trafficking activity within the Golgi for both small and large cargoes. Additionally, there is no convincing evidence that COPI vesicles move in both the anterograde and retrograde directions. [14]

    Model 2: Cisternal progression/maturation

    • In this model, the fusion of COPII vesicles from the ER begins the formation of the first cis-cisterna of the Golgi stack, which progresses later to become mature TGN cisternae. Once matured, the TGN cisternae dissolve to become secretory vesicles. While this progression occurs, COPI vesicles continually recycle Golgi-specific proteins by delivery from older to younger cisternae. Different recycling patterns may account for the differing biochemistry throughout the Golgi stack. Thus, the compartments within the Golgi are seen as discrete kinetic stages of the maturing Golgi apparatus. [14]
      • Strengths: The model addresses the existence of Golgi compartments, as well as differing biochemistry within the cisternae, transport of large proteins, transient formation and disintegration of the cisternae, and retrograde mobility of native Golgi proteins, and it can account for the variability seen in the structures of the Golgi. [14]
      • Weaknesses: This model cannot easily explain the observation of fused Golgi networks, tubular connections among cisternae, and differing kinetics of secretory cargo exit. [14]

      Model 3: Cisternal progression/maturation with heterotypic tubular transport

      • This model is an extension of the cisternal progression/maturation model. It incorporates the existence of tubular connections among the cisternae that form the Golgi ribbon, in which cisternae within a stack are linked. This model posits that the tubules are important for bidirectional traffic in the ER-Golgi system: they allow for fast anterograde traffic of small cargo and/or the retrograde traffic of native Golgi proteins. [14]
        • Strengths: This model encompasses the strengths of the cisternal progression/maturation model that also explains rapid trafficking of cargo, and how native Golgi proteins can recycle independently of COPI vesicles. [14]
        • Weaknesses: This model cannot explain the transport kinetics of large protein cargo, such as collagen. Additionally, tubular connections are not prevalent in plant cells. The roles that these connections have can be attributed to a cell-specific specialization rather than a universal trait. If the membranes are continuous, that suggests the existence of mechanisms that preserve the unique biochemical gradients observed throughout the Golgi apparatus. [14]

        Model 4: Rapid partitioning in a mixed Golgi

        • This rapid partitioning model is the most drastic alteration of the traditional vesicular trafficking point of view. Proponents of this model hypothesize that the Golgi works as a single unit, containing domains that function separately in the processing and export of protein cargo. Cargo from the ER move between these two domains, and randomly exit from any level of the Golgi to their final location. This model is supported by the observation that cargo exits the Golgi in a pattern best described by exponential kinetics. The existence of domains is supported by fluorescence microscopy data. [14]
          • Strengths: Notably, this model explains the exponential kinetics of cargo exit of both large and small proteins, whereas other models cannot. [14]
          • Weaknesses: This model cannot explain the transport kinetics of large protein cargo, such as collagen. This model falls short on explaining the observation of discrete compartments and polarized biochemistry of the Golgi cisternae. It also does not explain formation and disintegration of the Golgi network, nor the role of COPI vesicles. [14]

          Model 5: Stable compartments as cisternal model progenitors

          • This is the most recent model. In this model, the Golgi is seen as a collection of stable compartments defined by Rab (G-protein)GTPases. [14]
            • Strengths: This model is consistent with numerous observations and encompasses some of the strengths of the cisternal progression/maturation model. Additionally, what is known of the Rab GTPase roles in mammalian endosomes can help predict putative roles within the Golgi. This model is unique in that it can explain the observation of "megavesicle" transport intermediates. [14]
            • Weaknesses: This model does not explain morphological variations in the Golgi apparatus, nor define a role for COPI vesicles. This model does not apply well for plants, algae, and fungi in which individual Golgi stacks are observed (transfer of domains between stacks is not likely). Additionally, megavesicles are not established to be intra-Golgi transporters. [14]

            Though there are multiple models that attempt to explain vesicular traffic throughout the Golgi, no individual model can independently explain all observations of the Golgi apparatus. Currently, the cisternal progression/maturation model is the most accepted among scientists, accommodating many observations across eukaryotes. The other models are still important in framing questions and guiding future experimentation. Among the fundamental unanswered questions are the directionality of COPI vesicles and role of Rab GTPases in modulating protein cargo traffic. [14]

            Brefeldin A (BFA) is a fungal metabolite used experimentally to disrupt the secretion pathway as a method of testing Golgi function. [15] BFA blocks the activation of some ADP-ribosylation factors (ARFs). [16] ARFs are small GTPases which regulate vesicular trafficking through the binding of COPs to endosomes and the Golgi. [16] BFA inhibits the function of several guanine nucleotide exchange factors (GEFs) that mediate GTP-binding of ARFs. [16] Treatment of cells with BFA thus disrupts the secretion pathway, promoting disassembly of the Golgi apparatus and distributing Golgi proteins to the endosomes and ER. [15] [16]


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            The Outbound Path

            Two mechanisms appear to participate in the migration of proteins from the endoplasmic reticulum through the Golgi apparatus.

            • Transition vesicles pinch off from the surface of the endoplasmic reticulum carrying
              • integral membrane proteins
              • soluble proteins awaiting processing
              • processing enzymes

              In addition to the pinching off and fusing of shuttle vesicles, the cisternae of the Golgi actually migrate themselves that is, the cis Golgi gradually migrates up the stack becoming a medial and finally a trans Golgi (depicted in the figure with red arrows).


              Biology the Golgi Apparatus

              The Golgi apparatus is a tiny, cellular organelle with a big job. Usually located near the nucleus, it is responsible for modifying, packaging, and distributing proteins and other macromolecules. In animal cells, there is usually only one Golgi apparatus, but plant cells often have more.

              The Golgi apparatus is made up of a series of pancake-shaped, connected, membrane-bound chambers called cisternae. These cisternae are layered one on top of the other in stacks, which can be seen using ordinary microscopic techniques. There are usually four or five of these cisternae in a Golgi body, but in cells that perform major secretion functions, there can be as many as sixty. The side of the Golgi apparatus nearest the rough endoplasmic reticulum (ER) is called the “cis” face. The side opposite the rough ER is called the “trans” face.

              Proteins are assembled by the ribosomes of the rough ER, and then packaged into little parts of the ER membrane. These membrane packages pinch off, creating a small spherical pouch called a vesicle. The vesicles then make their way through the cytosol (the fluid inside the cell), to the nearby Golgi apparatus.

              Proteins enter the Golgi body through the cis face when their vesicle fuses with the Golgi membrane and opens up, emptying its contents into the cisternae. From there, they begin to make their way through each section of the Golgi apparatus until they reach the trans face. Along the way, they are processed based on their ultimate function and destination.

              Some proteins will get a molecule called a polysaccharide attached to them in a process called “glycosylation.” Polysaccharides are chains of sugar molecules, such as galactose or mannose. These polysaccharides act as either a functioning part of the molecule, or as a marker to help direct the protein to its ultimate destination. Once a protein has a polysaccharide attached to it, it is called a glycoprotein. Other proteins will have a phosphate molecule attached in a process called “phosphorylation.” Still other proteins will have some small pieces removed to make a functioning protein.

              Once the protein or other molecules reach the trans pole of the Golgi body, they are sorted and segregated by type, and by where they are going to be distributed. Some of the molecules will be immediately packaged for secretion out of the cell. These proteins get enclosed by a part of the trans membrane forming a new vesicle, which then buds off and begins to migrate toward the cell membrane. Components of the cell membrane recognize the vesicle and bind it. The vesicle then fuses with the cell membrane and opens up to the outer side of the cell, releasing its contents in a process called “exocytosis.”

              Other molecules will be packaged in vesicles and stored in the cell until needed. Molecules such as hormones and neurotransmitters are commonly processed this way. This is called “regulated secretion,” because they are not released until a signal is received that they are needed.

              Although this discussion has focused on proteins, the Golgi apparatus also processes other types of molecules such as lipids and carbohydrates. In plants, the Golgi apparatus produces the sugars that make up the cell walls.

              There is still much that is not known about the Golgi apparatus. It is the subject of a great deal of current research efforts. One question researchers are trying to answer is just how the molecules being processed by the Golgi apparatus move through the cisternae. Two theories are currently being studied. The first theory, called the “Cisternal Maturation Model,” says that the cisternae actually move, with a new cis face being formed by vesicles from the rough ER, and the trans face being destroyed as it releases its processed molecules. The second theory is called the “Vesicular Transport Model.” This theory states that the Golgi apparatus is a solid, connected body with small vesicles, called shuttle vesicles, inside it that carry the molecules to be processed from the cis side, through the various sections, to the trans side.

              With a better understanding of the way the Golgi apparatus works, in the future, medical science might be able to treat the various diseases caused by protein defects.


              The Golgi in plants and animals

              When I learned biology at high school, the textbook clearly stated — as one of the many differences between animal and plant cells — that the Golgi apparatus is present in animal cells, whereas it is absent from plant cells. More than 30 years have passed, and today I hope that most cell biologists know that this is not so. Despite the fact that plant cells have the Golgi, there remains a large difference in our knowledge of animal and plant Golgi. Whereas its role as the protein-sorting centre in the cell has been established by studies on mammalian and yeast cells, our understanding of the plant Golgi has just begun to accumulate. The Golgi Apparatus and the Plant Secretory Pathway, published as an issue of Annual Plant Reviews, is very timely because it summarizes not only what we know but also what we do not know about the plant Golgi.

              This book, edited by David Robinson (University of Heidelberg, Germany), consists of 14 chapters that have been contributed by many plant Golgi researchers. The first part is dedicated to a comparison of the structure and organization of the plant Golgi with those of the non-plant Golgi. Chapter 1, by B. Glick, on the yeast Golgi is a good introduction that serves to refresh our knowledge of Golgi structure and organization. Chapter 2, by M. Pavelka and D. Robinson, in addition to showing beautiful pictures of the plant Golgi that will appeal to many readers, discusses differences between animal and plant Golgi. The chapters that follow focus on pathways of vesicular trafficking between the endoplasmic reticulum and the Golgi and also between the Golgi and the vacuole, the plant counterpart of the mammalian lysosome. Separate chapters describe the role of the Golgi in protein glycosylation and its interaction with the cytoskeleton. Many components involved in trafficking have now been identified in plants and are similar to their non-plant counterparts, such as COPI and COPII subunits, Sar/Arf and Rab GTPases, and SNARE molecules. Discussions of these components demonstrate that many aspects of the structure and function of the plant organelle are quite similar to the animal and yeast Golgi, and research on the plant Golgi is quickly catching up.

              One unique aspect of the plant Golgi is that its dynamic behaviour is clearly dependent on actin filaments this is in contrast to the mammalian Golgi, whose localization to the perinuclear region is dependent on microtubules. The plant Golgi shows repetitive stop-and-go motion along the actin filament, which suggests a specific role for actin in the Golgi function. Possible interpretations of the significance of the motility of the plant Golgi are discussed in chapter 4 by C. Hawes and colleagues. The role of actin in traffic is also important in animal and yeast cells, but it tends to receive less attention than that given to microtubules in mammalian cells. Plant studies might therefore lead the field in this context. Classically, the plant Golgi was studied as a site of polysaccharide synthesis for the supply of cell wall components. It is still important to understand the plant Golgi from such a standpoint, but this aspect is not emphasized in this book, probably because the role of Golgi in trafficking is now appreciated as a more attractive question to study. Protein traffic along the major secretory pathway from the Golgi to the cell surface is an important topic, but it has not been studied extensively in plants and is not described in depth in this book. However, an exception is its role in cell plate formation during cytokinesis, which is described in the last chapter.

              More than 100 years since Camillo Golgi discovered the apparatus named after him, it is still a mysterious and fascinating organelle for cell biologists. Its stacked structure continues to attract many researchers, although answers to the question of why and how those cisternae are organized as stacks still elude researchers. The beauty of the plant Golgi, which is arranged in separate stacks of cisternae, distinct from the unstacked Saccharomyces Golgi and the tangled cluster of the mammalian Golgi, presents a great advantage in probing the secrets of cisternal stacking and will continue to be a target of research for ambitious cell biologists.

              This book provides a good opportunity to think about what the Golgi is and what it does, even though it is written from the viewpoints of plant researchers. The level of content is probably appropriate for graduate students but could also be interesting for undergraduate students, postdoctoral scientists and even the seasoned researcher. I would recommend this book not only to plant scientists but also to animal and yeast cell biologists who are interested in the Golgi itself and/or in the organization of protein trafficking.


              Voir la vidéo: Biologie Cellulaire LAPPAREIL DE GOLGI جهاز جولجي (Août 2022).